mvjrМедицинский вестник Юга РоссииMedical Herald of the South of Russia2219-80752618-7876The Rostov State Medical University10.21886/2219-8075-2015-3-47-50mvjr-281Research ArticleОРИГИНАЛЬНЫЕ СТАТЬИORIGINAL ARTICLESПРОТЕОМНОЕ ПРОФИЛИРОВАНИЕ ПРИ АКУШЕРСКОЙ ПАТОЛОГИИPROTEOMIC PROFILING IN OBSTETRIC PATHOLOGYГунькоВ. О.GunkoV. O.rniiap@yandex.ruПогореловаТ. Н.PogorelovaT. N.ЛиндеВ. А.LindeV. A.АллилуевИ. А.AlliluevI. A.ЛаричкинА. В.LarichkinA. V.Ростовский научно-исследовательский институт акушерства и педиатрии, Отдел медико-биологический проблем в акушерстве, гинекологии и педиатрииРоссияRostov Scientific Research Institute of Obstetrics and Pediatrics, Department of medical-biological problems in obstetrics, gynecology and pediatricsRussian Federation201530092015034750Copyright © Гунько В.О., Погорелова Т.Н., Линде В.А., Аллилуев И.А., Ларичкин А.В., 20152015Гунько В.О., Погорелова Т.Н., Линде В.А., Аллилуев И.А., Ларичкин А.В.Gunko V.O., Pogorelova T.N., Linde V.A., Alliluev I.A., Larichkin A.V.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://www.medicalherald.ru/jour/article/view/281Цель

Цель: выявить изменения протеомного спектра плаценты при осложненной беременности.

Материалы и методы

Материалы и методы: обследованы 52 женщины, из которых первую группу составили 15 женщин с неосложненной беременностью, вторую – 19 женщин с задержкой роста плода (ЗРП), третью - 18 пациенток, у которых беременность осложнилась преэклампсией. Протеомный анализ плаценты проводили с помощью двумерного электрофореза и времяпролетной масс-спектрометрии.

Результаты

Результаты: проведенные исследования позволили выявить и идентифицировать белки, интенсивность продукции которых при осложненной беременности значительно отличается от таковой при физиологической беременности. Сравнительный анализ протеомных спектров плаценты женщин с ЗРП и преэклампсией обнаружил также межгрупповые различия.

Заключение

Заключение: выявленные изменения в протеомном составе, очевидно, отражают нарушения молекулярно-клеточных взаимодействий в плаценте и имеют патогенетическое значение в формировании осложненной беременности.

Специфика развития акушерской патологии может в определенной мере зависеть от различия протеомных спектров.

Purpose

Purpose: detects changes in proteomic spectrum of placenta at the complicated pregnancy.

Materials and methods

Materials and methods: 52 women are examined, of which the first group consisted of 15 women with uncomplicated pregnancy, the second - 19 women with fetal growth retardation (FGR), the third group consisted of 18 patients whose pregnancy was complicated by pre-eclampsia. Proteomic analysis of the placenta was performed using two-dimensional electrophoresis and time-of-flight mass spectrometry.

Results

Results: the conducted researches allowed to detect and identify proteins, the intensity of which production in complicated pregnancy is significantly different from that in physiological pregnancy. Comparative proteomic analysis of proteomic spectrum of placenta of women with FGR and preeclampsia also found intergroup differences.

Summary

Summary: the revealed changes in the proteomic composition, obviously, reflect disturbances of molecular and cellular interactions in the placenta and have pathogenetic importance in formation of complicated pregnancy. The specifics of development of obstetric pathology may to some extent depend on differences proteomic spectrum.

протеомный анализплацентапреэклампсиязадержка роста плодаproteomic analysisplacentapre-eclampsiafetal growth retardationReferencesBarbosa E.B., Vidotto A., Polachini G.M. et al. Proteomics: methodologies and applications to the study of human diseases // Rev. Assoc. Med. Bras. – 2012. – Vol. 58, N 3. – P. 366-375.Barbosa E.B., Vidotto A., Polachini G.M. et al. Proteomics: methodologies and applications to the study of human diseases // Rev. Assoc. Med. Bras. – 2012. – Vol. 58, N 3. – P. 366-375.Upadhyay R.D., Balasinor N.H., Kumar A.V. et al. Proteomics in reproductive biology: beacon for unraveling the molecular complexities // Biochim. Biophys. Acta. – 2013. – Vol. 1834, N 1. – P. 8-15.Upadhyay R.D., Balasinor N.H., Kumar A.V. et al. Proteomics in reproductive biology: beacon for unraveling the molecular complexities // Biochim. Biophys. Acta. – 2013. – Vol. 1834, N 1. – P. 8-15.Gharesi-Fard B., Zolghadri J., Kamali-Sarvestani E. Proteome differences of placenta between pre-eclampsia and normal pregnancy // Placenta. – 2010. – Vol.31, N 2. – P.121-125.Gharesi-Fard B., Zolghadri J., Kamali-Sarvestani E. Proteome differences of placenta between pre-eclampsia and normal pregnancy // Placenta. – 2010. – Vol.31, N 2. – P.121-125.Shnyder S.D., Hubbard M.J. ERp29 is a ubiquitous resident of the endoplasmic reticulum with a distinct role in secretory protein production // J. Histochem. Cytochem. – 2002. –Vol. 50, N 4. – P. 557-566.Shnyder S.D., Hubbard M.J. ERp29 is a ubiquitous resident of the endoplasmic reticulum with a distinct role in secretory protein production // J. Histochem. Cytochem. – 2002. –Vol. 50, N 4. – P. 557-566.Rescher U, Gerke V. Annexins-unique membrane binding proteins with diverse functions // J. Cell Sci. –2004. – Vol.117, Pt 13. – P.2631-2639.Rescher U, Gerke V. Annexins-unique membrane binding proteins with diverse functions // J. Cell Sci. –2004. – Vol.117, Pt 13. – P.2631-2639.Artal-Sanz M., Tavernarakis N. Prohibitin and mitochondrial biology // Trends Endocrinol. Metab. – 2009. –Vol. 20, N 8. – P. 394-401.Artal-Sanz M., Tavernarakis N. Prohibitin and mitochondrial biology // Trends Endocrinol. Metab. – 2009. –Vol. 20, N 8. – P. 394-401.Пинаев Г.П. Сократительные системы клетки: от мышечного сокращения к регуляции клеточных функций // Цитология. – 2009. – Т. 51, N 3. – С. 172-181.Пинаев Г.П. Сократительные системы клетки: от мышечного сокращения к регуляции клеточных функций // Цитология. – 2009. – Т. 51, N 3. – С. 172-181.Yang Y., Li Z. Roles of heat shock protein gp96 in the ER quality control: redundant or unique function? // Mol. Cells. –2005. – Vol. 20, N 2. – P. 173-182.Yang Y., Li Z. Roles of heat shock protein gp96 in the ER quality control: redundant or unique function? // Mol. Cells. –2005. – Vol. 20, N 2. – P. 173-182.Cappello F., Conway de Macario E., Marasa L. et al. Hsp60 expression, new locations, functions and perspectives for cancer diagnosis and therapy // Cancer Biol. Ther. – 2008. –Vol. 7, N 6. – P. 801-809.Cappello F., Conway de Macario E., Marasa L. et al. Hsp60 expression, new locations, functions and perspectives for cancer diagnosis and therapy // Cancer Biol. Ther. – 2008. –Vol. 7, N 6. – P. 801-809.Zuo S., Xue Y., Tang S. et al. 14-3-3 epsilon dynamically interacts with key components of mitogen-activated protein kinase signal module for selective modulation of the TNF-alpha-induced time course-dependent NF-kappaB activity // J. Proteome Res. – 2010. – Vol. 9, N 7. – P. 3465-3478.Zuo S., Xue Y., Tang S. et al. 14-3-3 epsilon dynamically interacts with key components of mitogen-activated protein kinase signal module for selective modulation of the TNF-alpha-induced time course-dependent NF-kappaB activity // J. Proteome Res. – 2010. – Vol. 9, N 7. – P. 3465-3478.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.